단백질-아르지닌 인산화효소 활성형 복합체 구조 세계 최초 규명

국제 저명 학술지 <미국국립과학원 회보(PNAS)>에 발표

[2024-4-26]

<영남대학교 약학부 김동영 교수 연구팀(왼쪽부터 김동영 교수, 아리푸자만 박사과정생)>

 영남대학교(총장 최외출) 약학부 김동영 교수 연구팀은 단백질-아르지닌 인산화효소 복합체의 구조와 효소 활성을 분석하여 이 효소가 활성화하는 원리를 규명했다고 밝혔다.

 단백질은 우리 몸에서 매우 중요한 역할을 한다. 단백질은 합성된 후에도 계속해서 변형되면서 그 기능이 조절된다. 그 중에서도 가장 일반적인 변형이 ‘인산화(phosphorylation)’이다. 인산화란 단백질에 인산기(PO4)가 붙는 것을 말하며, 인산화가 되면 단백질의 활성과 기능이 조절되어 우리 몸의 기억, 신호전달 등 거의 모든 작용이 조절된다. 보통 단백질의 인산화는 수산화기(-OH)를 가진 아미노산이 주요 대상이 되지만 그람양성균에는 단백질의 아르지닌을 인산화하는 효소가 있다. 이 효소는 고온 환경에서 활성화되어 세균은 아르기닌 인산화를 통해 세포 내 단백질의 분해를 조절할 수 있다. 이는 단백질의 인산화-아르지닌은 진핵세포의 유비퀴틴에 대응하는 세균의 특별한 단백질 분해 조절 방식이라고 할 수 있다.

 이처럼 세균의 스트레스 반응과 단백질 분해에서 단백질-아르지닌 인산화효소의 중요성이 부각되어 왔지만 이 효소의 활성이 어떻게 조절되는지 명확히 알려지지 않았다. 이에 연구팀은 단백질-아르지닌 인산화효소의 활성형 복합체 구조를 세계 최초로 규명하고 이 효소의 활성화 원리를 제시하였다. 

 김동영 교수는 “이번 연구는 실험과정 상 어려움으로 기능이 명확히 제시되지 않았던 단백질-아르지닌 인산화효소 복합체의 구조를 규명한 것에 의의가 있으며 세균의 스트레스 반응을 이해하는 중요한 실마리가 된다”고 밝혔다.

 한편, 이번 연구는 경상국립대 권은주 교수와 대학원 약학과 아리푸자만 박사과정생이 주도하였으며, 연구 결과는 4월 23일자 <미국국립과학원 회보(Proceedings of the National Academy of Sciences, PNAS)>에 발표되었다.